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Selektive und irreversible Immobilisierung von Antikörpern

  • Das Ziel dieser Arbeit war es, die Vernetzung (Crosslinking) zwischen Protein G und einem Antikörper so durchzuführen, dass es zu keiner Modifikation der Antigen-Bindungsstelle des Antikörpers kommt. Zudem wurde im Rahmen dieser Arbeit ein Immunoassay entwickelt, mithilfe dessen zwanzig verschiedene Crosslinker in Hinblick auf ihre Fähigkeit Protein G zu funktionalisieren, untersucht werden konnten. Es konnten fünf Reagenzien identifiziert werden, die eine Derivatisierung von Protein G sowie eine anschließende Immobilisierung des Antikörpers auf dem Protein ermöglichen. Des Weiteren wurde gezeigt, dass mithilfe dieses Verfahrens sowohl die Immunpräzipitation als auch die massenspektrometrische Identifizierung und Charakterisierung von Proteinkomplexen erleichtert und verbessert werden kann.

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Metadaten
Autor*innen:Barbara Schroeder
Dokumenttyp:Sonstiges
Veröffentlichungsform:Graue Literatur
Sprache:Deutsch
Titel des übergeordneten Werkes (Deutsch):Masterarbeit
Jahr der Erstveröffentlichung:2017
Gutachter*innen:Michael G. WellerORCiD, M. Linscheid
Verlag:Humboldt-Universität zu Berlin
Verlagsort:Berlin
Erste Seite:1
Letzte Seite:172
DDC-Klassifikation:Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften / Ingenieurwissenschaften / Ingenieurwissenschaften und zugeordnete Tätigkeiten
Freie Schlagwörter:1,3-Butadiendiepoxid; Antikörper; Crosslinker; Glutaraldehyd; IgG; Immunglobulin; Linker; NHS-Iodacetamid-Crosslinker SIAB; Orientierte Immobilisierung; Protein A; Protein G; SBAP; SIA; SIAB; Succinimidyl(4-iodacetyl)aminobenzoat (SIAB); Sulfo-SIAB
Verfügbarkeit des Dokuments:Datei im Netzwerk der BAM verfügbar ("Closed Access")
Datum der Freischaltung:28.03.2022
Referierte Publikation:Nein
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