570 Biowissenschaften; Biologie
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Unter Verwendung von mehrwandigen Kohlenstoffnanoröhren wurde in dieser Studie eine neuartige Anode zum Einsatz in Biobrennstoffzellen entwickelt. Dazu wurde das rekombinante Enzym Pyrrolochinolinchinon(PQQ)- abhängige Glucosedehydrogenase kovalent an eine aus PQQ bestehenden Zwischenschicht gekoppelt, welche zuvor an die Kohlenstoffnanoröhren adsorbiert war. Die Nanoröhren wurden aufgrund ihrer Thiolmodifikation chemisorptiv auf einer Goldelektrode gebunden. In glucosehaltiger Lösung konnte der Start eines katalytischen Stroms bei einem Potential von -80 mV vs. Ag/AgCl (1 MKCl) beobachtet werden. Unter Substratsättigung wurden Stromdichten im Bereich von 170 bis 200 μA/cm2 gemessen. Dieses System basiert auf einem mediatorvermittelten Elektronentransfer. Die entwickelte (PQQ)-GDH-MWCNT-Elektrode wurde mit einer MWCNT-modifizierten Elektrode kombiniert, bei der Bilirubinoxidase (BOD) als Biokatalysator fungiert. Daraus resultierte eine membranfreie Biobrennstoffzelle mit einem leichgewichtspotential von 600 mV und Leistungsdichten im Bereich von 20-25 μW/cm2.
Im Rahmen des Projektes »CyToTest« soll, in Kooperation mit der Firma BioTeZ Berlin-Buch GmbH, ein System entwickelt werden, mit dem direkt am Gewässer auf einfache Art und Weise die Cyanobakterientoxinkonzentration ermittelt werden kann. Dazu ist es nötig Cyanobakterien zu kultivieren und die Toxine zu isolieren. Beides wird gebraucht, um einerseits das Messsystem entwickeln zu können und andererseits an der TFH Wildau ein Verfahren zu entwickeln, mit dem die Cyanobakterien direkt am Gewässer aufgeschlossen und die Toxine extrahiert werden können. Im Rahmen dessen wurden sechs Gattungen Cyanobakterien kultiviert und ein Verfahren etabliert, um die Biomasse kalkulieren zu können. Weiterhin wurde mit der Kalibration der HPLC mit Toxinen begonnen, um die Extrakte später prüfen zu können.
Entwicklung eines impedimetrischen Biosensors für den Nachweis von Antigliadin Autoantikörpern
(2007)
In der vorliegenden Arbeit wurde ein Biosensor für den Nachweis von Antikörpern gegen Gliadin entwickelt. Gliadine sind Bestandteile der Getreideglutene und verantwortlich für die Manifestation der Zöliakie (Gluten-Unverträglichkeit). Der Biosensor basiert auf der Immobilisierung von Gliadin auf Goldelektroden, die zuvor mit Polystyrensulfonsäure beschichtet worden waren. Die erfolgreiche Immobilisierung wurde mit Hilfe der Quarzmikrowaage dokumentiert. Die Antigen-Antikörper-Bindung konnte durch die Inkubation mit einem Peroxidase-markierten Zweitantikörper und der enzymatischen Oxidation von 3-Amino-9- Ethylcarbazol (AEC) verstärkt werden. Die Zunahme in der Elektrodenisolierung durch die Bindungs- und Ablagerungsreaktion konnte durch elektrochemische Impedanzspektroskopie (EIS) in Anwesenheit des Hexacyanoferrat- Redoxsystems gemessen werden. Die Spektren wurden mit Hilfe eines Randles-Ersatzschaltbildes ausgewertet. Hierbei konnte eine Zunahme im Ladungstransferwiderstand festgestellt werden, die pro portional zur Antigliadin-Antikörperkonzentration, im Bereich von 10-8 M bis 10-6 M, war. Mit Hilfe dieses Sensors wurden schließlich humane Seren hinsichtlich ihrer Konzentration an Gliadinantikörpern, sowohl für Immunglobuline vom Typ IgG als auch IgA, untersucht.
In der vorliegenden Arbeit wurde ein Elektrodensystem aus MWCNT-modifizierten Goldelektroden mit kovalent fixierter Bilirubinoxidase elektrochemisch untersucht. Unter aeroben Bedingungen konnte ein DET von der Elektrode zur BOD durch die bioelektrokatalytische Reduktion von Sauerstoff zu Wasser detektiert werden. Das Startpotential der Elektrodenreaktion unter aeroben Bedingungen wurde mit etwa 720±10mV gegen SHE ermittelt. Mit dem hier beschriebenen Elektrodensystem sind in luftgesättigtem Puffer (bei 25±5°C) Stromdichten im Bereich von etwa 500 μA/cm2 möglich. Durch Ultraschallbehandlung der Kohlenstoffnanoröhren vor der Präparation, Variation der Auftragungsmenge und der BOD-Konzentration während der Immobilisierung konnte eine Erhöhung des voltammetrischen Meÿsignals erzielt werden. Weiterhin war dieses Elektrodensystem bei physiologischem pH-Wert und relativ hoher Ionenstärke einsetzbar und erwies sich im Vergleich zu anderen Proteinelektroden mit bis zu 2 Monaten als sehr lagerstabil. Unter anaeroben Bedingungen wurde ein Kupferzentrum der Bilirubinoxidase einer direkten Redoxumwandlung unterworfen. Der Nachweis dieses Redoxprozesses gelang erstmalig mit kovalent fixierter Bilirubinoxidase. Bei pH 7 in 100mM CiP-Puffer mit 25mV/s wurde ein formales Potential von etwa 680±10mV gegen SHE bestimmt. Dieses Potential entspricht in etwa den in den letzten Jahren publizierten Standardpotentialen für das T1-Kupferzentrum von BOD.[1] Weitere Experimente mit Bilirubin und den Inhibitoren NaF und NaN3 unter aeroben und anaeroben Bedingungen deuteten ebenfalls daraufhin, daÿ beim DET mit BOD die Elektronen von der Elektrode auf das T1-Zentrum übertragen werden.
Magnetische Nanopartikel besitzen Anwendungspotenzial in vielen biologischen und medizinischen Anwendungsgebieten. Superparamagnetische Magnetit-Nanopartikel werden klinisch verwendet als Kontrastmittel im Magnet-Resonanz-Imaging (MRI)und intensiv untersucht für Anwendungen wie Drug-Delivery-Systeme, Zell-Bewegungs-und Trenn-Systeme und Hyperthermie (1-5). Dabei sind Eisenoxid (Magnetit)-Nanopartikel besonders interessant, da sie größenabhängigen superparamagnetismus besitzen, nicht toxisch sind und im Organismus etabolisiert werden. Deshalb werden unterdessen Magnetit-Nanopartikel in vielen biomedizinischen und diagnostischen Anwendungen eingesetzt. Die Stabilität und Biokompatibilität der Magnetit-Nanopartikel sind von der Größe der Partikel und von der Oberflächenbeschichtung der Partikel in der Lösung abhängig. Die häufigste Methode zur Herstellung von superparamagnetischen Magnetit-Nanopartikeln ist die Kopräzipitation von Eisensalzen in der Gegenwart einer Base, meist Ammoniumhydroxid. Für biomedizinische Anwendungen sollte die Oberfläche der Magnetit-Partikel komplett mit einer Polymerschicht überzogen sein, um den Eisenoxidkern gegen die Blutproteine und Phagocytose-Rezeptoren abzuschirmen. Die üblichsten Beschichtungsmoleküle für biokompatible, auf Magnetit basierende Kolloide sind Derivate von Dextran und Polyethylenglycol. In dieser Arbeit beschreiben wir eine neue Präparationsmethode von Magnetit-Protein-Partikeln durch direkte Kopräzipitation von Eisensalzen und Proteinen. Als Modellprotein wird Humanserumalbumin (HSA) verwendet, das als Hauptprotein des humanen Blutserums an der Oberfläche von Partikeln zur Verwendung in medizinischen Diagnostik- und Therapieverfahren sehr gute Voraussetzungen für die Biokompatibilität der Magnetit-Partikel besitzt. Dabei wurde gefunden, dass die meisten der primären Präzipitationsprodukte zunächst biologisch inaktiv (z. B. nicht von HSA-spezifischen Antikörpern erkennbar) sind und erst durch weitere chemische Aktivierungsschritte biologisch aktiviert werden können. Das Verfahren der chemische Aktivierung und dessen Optimierung wird beschrieben und eine Modellvorstellung für diesen Aktivierungsschritt präsentiert. Magnetit-Nanopartikel-Kopplungsprodukte mit unterschiedlichen Biomolekülen (z.B. Antikörpern, Protein A) gehören zu den für eine Verwendung in humanmedizinischen Strategien favorisierten Transportvehikeln für bioaktive Moleküle. Deshalb wurden die von uns erhaltenen Magnetit-HSA-Komplexe in einem zweistufigen Glutaraldehyd Verfahren chemisch aktiviert und kovalent mit Protein A und Antikörpern (IgG) gekoppelt.
Das Enzym Superoxiddismutase (SOD) bietet wegen seiner hohen Reaktionsrate und seiner extrem hohen Substratspezifi tät große Vorteile für eine Anwendung als Superoxidbiosensor. In dieser Arbeit wurden durch molekularbiologische Methoden Mutanten der humanen Cu,Zn-SOD gewonnen, welche ein oder zwei zusätzliche Cystein-Reste enthielten, die eine einfache Immobilisierung des Proteins durch Bindung des Cystein-Schwefels auf Goldelektroden ermöglichten. Sechs solcher Mutanten wurden entworfen, exprimiert, aufgereinigt und elektrochemisch charakterisiert. Alle Mutanten konnten durch einen einfachen Inkubationsschritt auf Goldelektroden gebunden werden und zeigten ein quasi-reversibles elektrochemisches Ansprechen. Für eine Mutante wurde die Anwendung als Superoxidsensor genauer untersucht und für beide Teilreaktionen der Dismutation ein Ansprechen des Sensors auf das Radikal gefunden. Bei Verwendung einer Teilreaktion konnte die Empfindlichkeit herkömmlicher Monoschichtsensoren um etwa eine Größenordnung übertroffen werden.