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Cystein-Mutanten der Cu,Zn-Superoxiddismutase und ihre Anwendung in Proteinelektroden für die Detektion von freien Sauerstoffradikalen

  • Das Enzym Superoxiddismutase (SOD) bietet wegen seiner hohen Reaktionsrate und seiner extrem hohen Substratspezifi tät große Vorteile für eine Anwendung als Superoxidbiosensor. In dieser Arbeit wurden durch molekularbiologische Methoden Mutanten der humanen Cu,Zn-SOD gewonnen, welche ein oder zwei zusätzliche Cystein-Reste enthielten, die eine einfache Immobilisierung des Proteins durch Bindung des Cystein-Schwefels auf Goldelektroden ermöglichten. Sechs solcher Mutanten wurden entworfen, exprimiert, aufgereinigt und elektrochemisch charakterisiert. Alle Mutanten konnten durch einen einfachen Inkubationsschritt auf Goldelektroden gebunden werden und zeigten ein quasi-reversibles elektrochemisches Ansprechen. Für eine Mutante wurde die Anwendung als Superoxidsensor genauer untersucht und für beide Teilreaktionen der Dismutation ein Ansprechen des Sensors auf das Radikal gefunden. Bei Verwendung einer Teilreaktion konnte die Empfindlichkeit herkömmlicher Monoschichtsensoren um etwa eine Größenordnung übertroffen werden.

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Verfasserangaben:Fred LisdatORCiDGND, Moritz K. Beissenhirtz, Frieder W. Scheller, Maria S. Viezzoli
URN:urn:nbn:de:kobv:526-opus-216
DOI:https://doi.org/10.15771/0949-8214_2006_1_1
ISSN:0949-8214
Titel des übergeordneten Werkes (Deutsch):Wissenschaftliche Beiträge 2006
Dokumentart:Wissenschaftlicher Artikel in einer Zeitschrift der TH Wildau
Sprache:Deutsch
Erscheinungsjahr:2006
Jahr der Erstveröffentlichung:2006
Veröffentlichende Institution:Technische Hochschule Wildau
Datum der Freischaltung:18.02.2008
Jahrgang:11
Erste Seite:7
Letzte Seite:11
Fachbereiche und Einrichtungen:Fachbereich Ingenieurwesen / Wirtschaftsingenieurwesen (bis 8/2014)
DDC-Klassifikation:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Publikationen der TH Wildau:Wissenschaftliche Beiträge
Lizenz (Deutsch):Creative Commons - CC BY-NC-ND 3.0 DE - Namensnennung - Nicht-kommerziell - Keine Bearbeitung 3.0 Deutschland
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