@misc{LisdatBeissenhirtzSchelleretal.2006, author = {Lisdat, Fred and Beissenhirtz, Moritz K. and Scheller, Frieder W. and Viezzoli, Maria S.}, title = {Cystein-Mutanten der Cu,Zn-Superoxiddismutase und ihre Anwendung in Proteinelektroden f{\"u}r die Detektion von freien Sauerstoffradikalen}, series = {Wissenschaftliche Beitr{\"a}ge 2006}, volume = {11}, journal = {Wissenschaftliche Beitr{\"a}ge 2006}, issn = {0949-8214}, doi = {10.15771/0949-8214_2006_1_1}, url = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:kobv:526-opus-216}, pages = {7 -- 11}, year = {2006}, abstract = {Das Enzym Superoxiddismutase (SOD) bietet wegen seiner hohen Reaktionsrate und seiner extrem hohen Substratspezifi t{\"a}t große Vorteile f{\"u}r eine Anwendung als Superoxidbiosensor. In dieser Arbeit wurden durch molekularbiologische Methoden Mutanten der humanen Cu,Zn-SOD gewonnen, welche ein oder zwei zus{\"a}tzliche Cystein-Reste enthielten, die eine einfache Immobilisierung des Proteins durch Bindung des Cystein-Schwefels auf Goldelektroden erm{\"o}glichten. Sechs solcher Mutanten wurden entworfen, exprimiert, aufgereinigt und elektrochemisch charakterisiert. Alle Mutanten konnten durch einen einfachen Inkubationsschritt auf Goldelektroden gebunden werden und zeigten ein quasi-reversibles elektrochemisches Ansprechen. F{\"u}r eine Mutante wurde die Anwendung als Superoxidsensor genauer untersucht und f{\"u}r beide Teilreaktionen der Dismutation ein Ansprechen des Sensors auf das Radikal gefunden. Bei Verwendung einer Teilreaktion konnte die Empfindlichkeit herk{\"o}mmlicher Monoschichtsensoren um etwa eine Gr{\"o}ßenordnung {\"u}bertroffen werden.}, language = {de} }