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The Impact of Halogenated Phenylalanine Derivatives on NFGAIL Amyloid Formation

  • The hexapeptide hIAPP22–27 (NFGAIL) is known as a crucial amyloid core sequence of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) whose aggregates can be used to better understand the wild‐type hIAPP′s toxicity to β‐cell death. In amyloid research, the role of hydrophobic and aromatic‐aromatic interactions as potential driving forces during the aggregation process is controversially discussed not only in case of NFGAIL, but also for amyloidogenic peptides in general. We have used halogenation of the aromatic residue as a strategy to modulate hydrophobic and aromatic‐aromatic interactions and prepared a library of NFGAIL variants containing fluorinated and iodinated phenylalanine analogues. We used thioflavin T staining, transmission electron microscopy (TEM) and small‐angle X‐ray scattering (SAXS) to study the impact of side‐chain halogenation on NFGAIL amyloid formation kinetics. Our data revealed a synergy between aggregation behavior and hydrophobicity of the phenylalanine residue.The hexapeptide hIAPP22–27 (NFGAIL) is known as a crucial amyloid core sequence of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) whose aggregates can be used to better understand the wild‐type hIAPP′s toxicity to β‐cell death. In amyloid research, the role of hydrophobic and aromatic‐aromatic interactions as potential driving forces during the aggregation process is controversially discussed not only in case of NFGAIL, but also for amyloidogenic peptides in general. We have used halogenation of the aromatic residue as a strategy to modulate hydrophobic and aromatic‐aromatic interactions and prepared a library of NFGAIL variants containing fluorinated and iodinated phenylalanine analogues. We used thioflavin T staining, transmission electron microscopy (TEM) and small‐angle X‐ray scattering (SAXS) to study the impact of side‐chain halogenation on NFGAIL amyloid formation kinetics. Our data revealed a synergy between aggregation behavior and hydrophobicity of the phenylalanine residue. This study introduces systematic fluorination as a toolbox to further investigate the nature of the amyloid self‐assembly process.zeige mehrzeige weniger

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Autor*innen:S. Chowdhary, J. Moschner, D. J. Mikolajczak, M. Becker, Andreas ThünemannORCiD, Claudia Kästner, D. Klemczak, A.-K. Stegemann, C. Böttcher, P. Metrangolo, R. R. Netz, B. Koksch
Dokumenttyp:Zeitschriftenartikel
Veröffentlichungsform:Verlagsliteratur
Sprache:Englisch
Titel des übergeordneten Werkes (Englisch):ChemBioChem
Jahr der Erstveröffentlichung:2020
Organisationseinheit der BAM:6 Materialchemie
6 Materialchemie / 6.5 Synthese und Streuverfahren nanostrukturierter Materialien
Veröffentlichende Institution:Bundesanstalt für Materialforschung und -prüfung (BAM)
Verlag:Wiley
Verlagsort:Weinheim
Jahrgang/Band:21
Ausgabe/Heft:24
Erste Seite:3544
Letzte Seite:3554
DDC-Klassifikation:Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften / Ingenieurwissenschaften / Ingenieurwissenschaften und zugeordnete Tätigkeiten
Freie Schlagwörter:Amyloid; Nanoparticle; Nanostructure; Peptide; SAXS; Small-angle X-ray scattering
Themenfelder/Aktivitätsfelder der BAM:Material
Material / Nano
DOI:10.1002/cbic.202000373
URN:urn:nbn:de:kobv:b43-518632
Verfügbarkeit des Dokuments:Datei für die Öffentlichkeit verfügbar ("Open Access")
Lizenz (Deutsch):License LogoCreative Commons - CC BY-NC-ND - Namensnennung - Nicht kommerziell - Keine Bearbeitungen 4.0 International
Datum der Freischaltung:28.12.2020
Referierte Publikation:Ja
Datum der Eintragung als referierte Publikation:28.12.2020
Schriftenreihen ohne Nummerierung:Wissenschaftliche Artikel der BAM
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