Selektive und irreversible Immobilisierung von Antikörpern
- Das Ziel dieser Arbeit war es, die Vernetzung (Crosslinking) zwischen Protein G und einem Antikörper so durchzuführen, dass es zu keiner Modifikation der Antigen-Bindungsstelle des Antikörpers kommt. Zudem wurde im Rahmen dieser Arbeit ein Immunoassay entwickelt, mithilfe dessen zwanzig verschiedene Crosslinker in Hinblick auf ihre Fähigkeit Protein G zu funktionalisieren, untersucht werden konnten. Es konnten fünf Reagenzien identifiziert werden, die eine Derivatisierung von Protein G sowie eine anschließende Immobilisierung des Antikörpers auf dem Protein ermöglichen. Des Weiteren wurde gezeigt, dass mithilfe dieses Verfahrens sowohl die Immunpräzipitation als auch die massenspektrometrische Identifizierung und Charakterisierung von Proteinkomplexen erleichtert und verbessert werden kann.
Autor*innen: | Barbara Schroeder |
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Dokumenttyp: | Sonstiges |
Veröffentlichungsform: | Graue Literatur |
Sprache: | Deutsch |
Titel des übergeordneten Werkes (Deutsch): | Masterarbeit |
Jahr der Erstveröffentlichung: | 2017 |
Gutachter*innen: | Michael G. WellerORCiD, M. Linscheid |
Verlag: | Humboldt-Universität zu Berlin |
Verlagsort: | Berlin |
Erste Seite: | 1 |
Letzte Seite: | 172 |
DDC-Klassifikation: | Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften / Ingenieurwissenschaften / Ingenieurwissenschaften und zugeordnete Tätigkeiten |
Freie Schlagwörter: | 1,3-Butadiendiepoxid; Antikörper; Crosslinker; Glutaraldehyd; IgG; Immunglobulin; Linker; NHS-Iodacetamid-Crosslinker SIAB; Orientierte Immobilisierung; Protein A; Protein G; SBAP; SIA; SIAB; Succinimidyl(4-iodacetyl)aminobenzoat (SIAB); Sulfo-SIAB |
Verfügbarkeit des Dokuments: | Datei im Netzwerk der BAM verfügbar ("Closed Access") |
Datum der Freischaltung: | 28.03.2022 |
Referierte Publikation: | Nein |