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Metal-binding properties of the cystein-rich biomarker Hepcidin-25

  • Hepcidin-25 regulates iron homeostasis in response to inflammation, erythropoietic demand and iron stores. The liver synthesizes three types of hepcidin, only hepcidin-25 indirectly regulates and coordinates use and storage of iron. Hepcidin-25 contains a well defined β-sheet and β-hairpin loop stabilized by four disulfide bonds. The N-terminus which plays a crucial role in the biological activity of hepcidin-25 was found to be disordered. The ATCUN motif sequence is present at the N-terminus (Asp-Thr-His). The ATCUN motif (H2N-X-X-His) binds Cu2+ and Ni2+ with high affinity and always contains histidine in its sequence. NMR provides an ideal tool to determine hepcidin-25’s threedimensional(3D) structure taking into account the Cu2+ and Ni2+ binding capacity of hepcidin’s ATCUN motif.

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Autor*innen:Marija Vranic
Koautor*innen:I. Starke, Michael G. Weller, H. M. Möller
Dokumenttyp:Posterpräsentation
Veröffentlichungsform:Präsentation
Sprache:Englisch
Jahr der Erstveröffentlichung:2018
Organisationseinheit der BAM:1 Analytische Chemie; Referenzmaterialien
1 Analytische Chemie; Referenzmaterialien / 1.5 Proteinanalytik
DDC-Klassifikation:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie / Analytische Chemie
Freie Schlagwörter:ATCUN; Chromatography; Copper; ESI-MS; Fusion protein; Iron disorders; Metalloproteins; Nickel; Peptides; RP-HPLC; SUMO
Themenfelder/Aktivitätsfelder der BAM:Chemie und Prozesstechnik
Veranstaltung:3rd International Conference Proteins and Peptides, Structure, Function and Biotechnology
Veranstaltungsort:Geneva, Switzerland
Beginndatum der Veranstaltung:23.07.2018
Enddatum der Veranstaltung:26.07.2018
Verfügbarkeit des Dokuments:Datei im Netzwerk der BAM verfügbar ("Closed Access")
Datum der Freischaltung:10.12.2018
Referierte Publikation:Nein
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