Metal-binding properties of the cysteine-rich biomarker Hepcidin-25
- Comparison of 1H chemical shifts and TOCSY data in the presence and absence of Ni2+ demonstrates that the metal binds at the N-terminus of the hepcidin-25. Chemical shift changes due to metal complexation decrease further away from the metal binding site, with the smallest effect at phenylalanine [Phe-4], proline [Pro-5] and isoleucine [Ile-6].
Autor*innen: | Marija Vranic |
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Koautor*innen: | I. Starke, Michael G. Weller, H. M. Möller |
Dokumenttyp: | Posterpräsentation |
Veröffentlichungsform: | Präsentation |
Sprache: | Englisch |
Jahr der Erstveröffentlichung: | 2018 |
Organisationseinheit der BAM: | 1 Analytische Chemie; Referenzmaterialien |
1 Analytische Chemie; Referenzmaterialien / 1.5 Proteinanalytik | |
DDC-Klassifikation: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie / Analytische Chemie |
Freie Schlagwörter: | ATCUN; Copper; Metalloproteins; Peptides |
Themenfelder/Aktivitätsfelder der BAM: | Chemie und Prozesstechnik |
Veranstaltung: | 8th Peptide Engineering Meeting |
Veranstaltungsort: | Berlin, Germany |
Beginndatum der Veranstaltung: | 08.11.2018 |
Enddatum der Veranstaltung: | 10.11.2018 |
Verfügbarkeit des Dokuments: | Datei im Netzwerk der BAM verfügbar ("Closed Access") |
Datum der Freischaltung: | 10.12.2018 |
Referierte Publikation: | Nein |