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Metal-binding properties of the cysteine-rich biomarker Hepcidin-25

  • Comparison of 1H chemical shifts and TOCSY data in the presence and absence of Ni2+ demonstrates that the metal binds at the N-terminus of the hepcidin-25. Chemical shift changes due to metal complexation decrease further away from the metal binding site, with the smallest effect at phenylalanine [Phe-4], proline [Pro-5] and isoleucine [Ile-6].

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Autor*innen:Marija Vranic
Koautor*innen:I. Starke, Michael G. Weller, H. M. Möller
Dokumenttyp:Posterpräsentation
Veröffentlichungsform:Präsentation
Sprache:Englisch
Jahr der Erstveröffentlichung:2018
Organisationseinheit der BAM:1 Analytische Chemie; Referenzmaterialien
1 Analytische Chemie; Referenzmaterialien / 1.5 Proteinanalytik
DDC-Klassifikation:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie / Analytische Chemie
Freie Schlagwörter:ATCUN; Copper; Metalloproteins; Peptides
Themenfelder/Aktivitätsfelder der BAM:Chemie und Prozesstechnik
Veranstaltung:8th Peptide Engineering Meeting
Veranstaltungsort:Berlin, Germany
Beginndatum der Veranstaltung:08.11.2018
Enddatum der Veranstaltung:10.11.2018
Verfügbarkeit des Dokuments:Datei im Netzwerk der BAM verfügbar ("Closed Access")
Datum der Freischaltung:10.12.2018
Referierte Publikation:Nein
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