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Combined pressure and temperature denaturation of ribonuclease A produces alternate dentatured states
- Protein folding, unfolding and misfolding have become critically important to a range of health and industry applications. Increasing high temperature and high pressure are used to control and speed up reactions. A number of studies have indicated that these parameters can have a large effecton protein structure and function. Here we describe the additive effects of these parameters on the small angle scattering behaviour of ribonuclease A. We find that alternate unfolded structures can be obtained with combined high pressure and temperature treatment of the protein.
Autor*innen: | T. M. Ryan, Y. Xun, N. P. Cowieson, J. P. Mata, A. Jackson, Brian Richard PauwORCiD, A. J. Smith, N. Kirby, D. McGillivray |
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Dokumenttyp: | Zeitschriftenartikel |
Veröffentlichungsform: | Verlagsliteratur |
Sprache: | Englisch |
Titel des übergeordneten Werkes (Englisch): | Biochemical and Biophysical Research Communications |
Jahr der Erstveröffentlichung: | 2016 |
Verlag: | Academic Press Inc Elsevier Science |
Verlagsort: | San Diego, USA |
Ausgabe/Heft: | 473 |
Erste Seite: | 834 |
Letzte Seite: | 839 |
DDC-Klassifikation: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie / Analytische Chemie |
Freie Schlagwörter: | High pressure; Protein unfolding; Ribonuclease A; Small angle scattering |
DOI: | 10.1016/j.bbrc.2016.03.135 |
ISSN: | 0006-291X |
Verfügbarkeit des Dokuments: | Datei im Netzwerk der BAM verfügbar ("Closed Access") |
Datum der Freischaltung: | 17.05.2016 |
Referierte Publikation: | Ja |
Datum der Eintragung als referierte Publikation: | 02.06.2016 |