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Protein refolding is required for assembly of the type three secretion needle

  • Pathogenic Gram-negative bacteria use a type three secretion system (TTSS) to deliver virulence factors into host cells. Although the order in which proteins incorporate into the growing TTSS is well described, the underlying assembly mechanisms are still unclear. Here we show that the TTSS needle protomer refolds spontaneously to extend the needle from the distal end. We developed a functional mutant of the needle protomer from Shigella flexneri and Salmonella typhimurium to study its assembly in vitro. We show that the protomer partially refolds from α-helix into β-strand conformation to form the TTSS needle. Reconstitution experiments show that needle growth does not require ATP. Thus, like the structurally related flagellar systems, the needle elongates by subunit polymerization at the distal end but requires protomer refolding. Our studies provide a starting point to understand the molecular assembly mechanisms and the structure of the TTSS at atomic level.

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Autor*innen:Ö. Poyraz, H. Schmidt, K. Seidel, Friedmar Delißen, C. Ader, H. Tenenboim, C. Goosmann, B. Laube, Andreas ThünemannORCiD, A. Zychlinsky, M. Baldus, A. Lange, C. Griesinger, M. Kolbe
Dokumenttyp:Zeitschriftenartikel
Veröffentlichungsform:Verlagsliteratur
Sprache:Englisch
Titel des übergeordneten Werkes (Englisch):Nature structural & molecular biology
Jahr der Erstveröffentlichung:2010
Verlag:Nature Publ. Comp.
Verlagsort:New York, NY, USA
Jahrgang/Band:17
Erste Seite:788
Letzte Seite:792
DOI:10.1038/nsmb.1822
ISSN:1545-9993
ISSN:1545-9985
Verfügbarkeit des Dokuments:Physisches Exemplar in der Bibliothek der BAM vorhanden ("Hardcopy Access")
Bibliotheksstandort:Sonderstandort: Publica-Schrank
Datum der Freischaltung:19.02.2016
Referierte Publikation:Ja
Datum der Eintragung als referierte Publikation:22.07.2010
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