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Formation of alpha-helical nanofibers by mixing beta-structured and alpha-helical coiled coil peptides

  • The helical coiled coil is a well-studied folding motif that can be used for the design of nanometer-sized bioinspired fibrous structures with potential applications as functional materials. A two-component system of coiled coil based model peptides is investigated, which forms, under acidic conditions, uniform, hundreds of nanometers long, and ~2.6 nm thick trimeric α-helical fibers. In the absence of the other component and under the same solvent conditions, one model peptide forms β-sheet-rich amyloid fibrils and the other forms stable trimeric α-helical coiled coils, respectively. These observations reveal that the complementary interactions driving helical folding are much stronger here than those promoting the intermolecular β-sheet formation. The results of this study are important in the context of amyloid inhibition but also open up new avenues for the design of novel fibrous peptidic materials.

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Autor*innen:E. Brandenburg, H. von Berlepsch, Jork Leiterer, Franziska EmmerlingORCiD, B. Koksch
Dokumenttyp:Zeitschriftenartikel
Veröffentlichungsform:Verlagsliteratur
Sprache:Englisch
Titel des übergeordneten Werkes (Englisch):Biomacromolecules
Jahr der Erstveröffentlichung:2012
Herausgeber (Institution):American Chemical Society
Verlag:ACS Publ.
Verlagsort:Washington, DC, USA
Jahrgang/Band:13
Ausgabe/Heft:11
Erste Seite:3542
Letzte Seite:3551
DOI:10.1021/bm300882d
ISSN:1525-7797
Verfügbarkeit des Dokuments:Physisches Exemplar in der Bibliothek der BAM vorhanden ("Hardcopy Access")
Bibliotheksstandort:Sonderstandort: Publica-Schrank
Datum der Freischaltung:19.02.2016
Referierte Publikation:Ja
Datum der Eintragung als referierte Publikation:26.11.2012
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