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    <publisherPlace>Washington, DC, USA</publisherPlace>
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    <title language="eng">Specific drug formulation additives: Revealing the impact of architecture and block length ratio</title>
    <abstract language="eng">Combining poly(ethylene glycol) (PEG) with sequence-defined peptides in PEG–peptide conjugates offers opportunities to realize next-generation drug formulation additives for overcoming undesired pharmacological profiles of difficult small molecule drugs. The tailored peptide segments provide sequence-specific, noncovalent drug binding, and the hydrophilic PEG block renders the complexes water soluble. On the basis of a peptide sequence known to bind the photosensitizer m-tetra(hydroxyphenyl)chlorin (m-THPC) for photodynamic cancer therapy, a set of different conjugate architectures is synthesized and studied. Variations in PEG block length and amplification of the peptidic binding domain of PEG–peptide conjugates are used to fine tune critical parameters for hosting m-THPC, such as drug payload capacities, aggregation sizes, and drug release and activation kinetics.</abstract>
    <parentTitle language="eng">Biomacromolecules</parentTitle>
    <identifier type="old">38189</identifier>
    <identifier type="doi">10.1021/acs.biomac.5b00961</identifier>
    <identifier type="issn">1525-7797</identifier>
    <enrichment key="date_peer_review">08.12.2015</enrichment>
    <author>S. Wieczorek</author>
    <author>Timm Schwaar</author>
    <author>M. O. Senge</author>
    <author>H.G. Börner</author>
    <collection role="literaturgattung" number="">Verlagsliteratur</collection>
    <collection role="fulltextaccess" number="">Datei im Netzwerk der BAM verfügbar ("Closed Access")</collection>
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    <title language="deu">Development of multidimensional high-throughput methods for the analysis of particle-based peptide libraries</title>
    <parentTitle language="deu">PhD Students Day 2015</parentTitle>
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    <enrichment key="eventName">PhD Students Day 2015</enrichment>
    <enrichment key="eventPlace">Berlin</enrichment>
    <enrichment key="eventStart">2015-07-14</enrichment>
    <author>Timm Schwaar</author>
    <collection role="fulltextaccess" number="">Weder Datei noch physisches Exemplar vorhanden ("No Access")</collection>
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    <title language="deu">MALDI-Imaging of large peptide libraries for pharmaceutical applications</title>
    <parentTitle language="deu">Tag der Chemie</parentTitle>
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    <enrichment key="eventStart">2015-06-18</enrichment>
    <author>Timm Schwaar</author>
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    <title language="deu">Entwicklung von multidimensionalen Hochdurchsatzmethoden zur Analyse von partikelbasierten Peptidbibliotheken</title>
    <abstract language="deu">Ziel dieser Arbeit war die Entwicklung einer Methode zur Hochdurchsatzanalyse von partikelgebundenen Split-and-Mix-Peptidbibliotheken. Dabei wurde ein System entwickelt, das Partikelbibliotheken in kurzer Zeit auf ihre Bindung zu einem Zielmolekül hin untersucht und im nächsten Schritt eine direkte „Ein-Partikel“-Sequenzierung der Peptide von der festen Phase ermöglicht. Die Analyse der Bindung eines Zielmoleküls an ein selektiv bindendes Peptid wurde dabei in einem Modellsystem simuliert. Dazu wurde FITC-markiertes Neutravidin 3 mit festphasengebundenen biotinylierten und nicht-biotinylierten Peptiden inkubiert. Die Bindung von Neutravidin-FITC an die biotinylierten Peptide konnte erfolgreich mittels eines Fluoreszenzmikroskops nachgewiesen werden, wobei diese Methode für eine Hochdurchsatzanalyse ungeeignet war. So wurde die Analyse des Fluoreszenzassays auf einen Microarrayscanner übertragen (siehe Abbildung 33). Dies gelang erfolgreich wobei die hohe Eigenfluoreszenz des Tentagel-Harzes zu falsch positiven Ergebnissen führte. Mit einem Wechsel zum längerwelligen Fluoreszenzfarbstoff ATTO-633 konnten falsch positive Ergebnisse vermieden werden. Somit wurde die zeitintensive Fluoreszenzanalyse von einem Fluoreszenzmikroskop erfolgreich auf einen Microarrayscanner übertragen, welcher in kurzer Zeit (ca. 5 min pro Objektträger) eine Vielzahl an peptidbeladenen Partikeln gleichzeitig analysieren kann.</abstract>
    <parentTitle language="deu">Masterarbeit</parentTitle>
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    <author>Timm Schwaar</author>
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      <value>Peptide</value>
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    <collection role="ddc" number="543">Analytische Chemie</collection>
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