Adsorption, Aggregation and Structure Formation in Systems of Charged Particles: From Colloidal to Supracolloidal Assembly

Adsorption, Aggregation und Strukturformation in Systemen von geladenen Partikeln: Von kolloidaler zu suprakolloidaler Anordnung

  • Interaction of charged colloids with soft matter covers a wide range of phenomena that play an important role in the natural environment as well as in various industrial and biomedical applications. In the present work, we address the fundamental questions about the interaction of surfactants and proteins with colloidal silica materials. Concepts developed from the soft-hard matter interactions are then used for assembling permanent linear chain structure of oppositely charged polystyrene microbInteraction of charged colloids with soft matter covers a wide range of phenomena that play an important role in the natural environment as well as in various industrial and biomedical applications. In the present work, we address the fundamental questions about the interaction of surfactants and proteins with colloidal silica materials. Concepts developed from the soft-hard matter interactions are then used for assembling permanent linear chain structure of oppositely charged polystyrene microbeads. The influence of surface curvature and surface modification on the self-assembly of the nonionic surfactant C12E5 at silica nanoparticles and in the nanopores of SBA-15 silica material was studied by adsorption measurements and Small-Angle Neutron Scattering (SANS). A strong decrease of the limiting adsorption of C12E5 with decreasing particle diameter (from 13 to 43 nm) was found. To investigate the role of lysine as a surface modifier, the morphology of the surfactant aggregates assembled on pure siliceous nanoparticles (Ludox-TMA, 27 nm) and in the 8 nm pores of SBA-15 material was followed by SANS as the function of lysine concentration at a fixed surfactant-to-adsorbent ratio. SANS measurements showed that lysine displaces the C12E5 from the silica surface and the desorbed surfactant forms wormlike structure in the bulk solution. The interaction of the globular protein lysozyme with silica nanoparticles (20 nm) was studied over a wide pH (3-11) and salinity range (0-100 mM). The adsorption affinity and binding capacity of lysozyme on the silica particles increases with increasing pH and decreasing salinity of dispersion, indicating the directing role of electrostatic interactions in the adsorption processes. The adsorbed protein induces bridging aggregation of the silica particles. Analytic centrifugation and Small Angle X ray Scattering (SAXS) studies indicate the presence of compact aggregates at pH 4 6 and a loose flocculated network at pH 7-9, followed by a sharp decrease of aggregate size near the isoelectric point (IEP) of lysozyme. However, the compactness or the stickiness obtained by SAXS structure factor fittings, increases with the increase in dispersion salinity at a given pH. The results of silica aggregation in the presence of lysozyme were compared with another similar globular protein, cytochrome C. In this case, a shift in the aggregating pH regime was observed, which was attributed to the slight difference in the IEP of the two proteins and to the non-uniform surface charge distribution of the cytochrome C. The heteroaggregation studied between oppositely charged silica and protein molecules was implemented to achieve permanent assembly of latex microparticles. AC electric fields are widely used for the directional assembly of chains or crystals from any types of colloidal particles by dielectrophoresis (DEP), but these structures disintegrate once the field is switched off. Here we presented a novel approach, where we used DEP as a directing force to assemble ordered structures of heteroaggregating particle pair. We demonstrate that the assembly process depends on the size ratio as well as the number ratio of the two particles, and we derived a set of assembly rules for the structures resulting from the process.show moreshow less
  • Die Wechselwirkung zwischen geladenen Kolloidteilchen spielt eine wichtige Rolle in Natur und Technik, wie auch für biomedizinische Anwendungen. In der vorliegenden Dissertation werden grundlegende Fragen des Zusammenspiels von Silica Nanoteilchen mit Tensiden und Proteinen behandelt. Die dabei entwickelten Konzepte werden auch benutzt, um die Ausrichtung entgegengesetzt geladener Polystyrol-Teilchen (Durchmesser um 1 µm) zu permanente linearen Ketten zu studieren. Der Einfluss der OberflächenkrDie Wechselwirkung zwischen geladenen Kolloidteilchen spielt eine wichtige Rolle in Natur und Technik, wie auch für biomedizinische Anwendungen. In der vorliegenden Dissertation werden grundlegende Fragen des Zusammenspiels von Silica Nanoteilchen mit Tensiden und Proteinen behandelt. Die dabei entwickelten Konzepte werden auch benutzt, um die Ausrichtung entgegengesetzt geladener Polystyrol-Teilchen (Durchmesser um 1 µm) zu permanente linearen Ketten zu studieren. Der Einfluss der Oberflächenkrümmung und Oberflächenmodifizierung auf die Aggregation eines nichtionischen Tensids (C12E5) an der Oberfläche von Silica Nanoteilchen und in den Nanoporen von SBA-15 Silica wurde mit Adsorptionsmessungen und Neutronen-kleinwinkelstreuung (SANS) untersucht. Für Silica-Teilchen mit Durchmessern von 13 bis 43 nm wurde eine starke Abnahme der maximalen Adsorption von C12E5 mit abnehmendem Teilchendurchmessern festgestellt. Die Wechselwirkung des Tensids mit der Silikaoberfläche wurde durch Adsorption der basischen Aminosäure Lysin modifiziert. Der Einfluss dieser Modifizierung auf die Morphologie der Tensidaggregate an der Oberfläche von Silica-Nanoteilchen (Ludox TMA, 27 nm) und in den zylindrischen Nanoporen von SBA 15 wurde mittels SANS studiert. Es wurde gefunden, dass mit steigender Oberflächenkonzentration von Lysin das Tensid schrittweise von der Silica-Oberfläche verdrängt wird und wurmartige Mizellen in der umgebenden Lösung bildet. Die Wechselwirkung des globulären Proteins Lysozym mit Silcia-Nanoteichen wurde im pH-Bereich 3 bis 11 und bei Ionenstärken bis 100 mM NaCl untersucht. Die Adsorptionsaffinität und Bindungskapazität steigt mit steigendem pH und sinkender Ionenstärke. Das adsorbierte Lysozym bewirkt eine Verbrückung der Silicapartikel und damit eine Flockung des Systems. Untersuchungen mittels analytischer Zentrifuge und Röntgenkleinwinkelstreuung (SAXS) deuten auf kompakte Aggregate im pH Bereich 4 6 und ein lockeres Netzwerk im pH Bereich 7 9 hin. Bei Annäherung an den isoelektrischen Punkts von Lysozym (IEP = 10.7) nimmt die Aggregatgröße drastisch ab. Aus den SAXS Daten wurde der Strukturfaktor der Silica-Aggregate ermittelt. Es zeigte sich, dass dieser im gesamten pH Bereich und auch bei hohen Ionenstärken durch das sticky-hard sphere Modell wiedergegeben wird. Die Protein-induzierte Aggregation der Silicapartikel wurde auch mit Cytochrom C, einem weiteren globulären Protein, untersucht. Dabei wurde eine Verschiebung des pH Bereichs festgestellt, in dem die Aggregation stattfindet. Dies wurde primär auf die inhomogenere Verteilung der Oberflächenladung von Cytochrom C zurückgeführt. In Anlehnung an die Ergebnisse zur Heteroaggregation von Silica-Nanoteilchen mit entgegengesetzt geladenen Proteinmolekülen wurde die Möglichkeit untersucht, Latex- Mikroteilchen mit positiver und negativer Oberflächenladung zu stabilen Ketten aufzureihen. Häufig werden elektrische Wechselfelder benutzt, um Ketten oder Kristalle von kolloidalen Partikeln durch Dielektrophorese (DEP) zu erzeugen. Solche Strukturen zerfallen jedoch, sobald das elektrische Feld ausgeschaltet wird. In dieser Arbeit wird ein neuer Ansatz präsentiert, bei dem DEP auf binäre Systeme von entgegengesetzt geladenen Teilchen angewandt wird. Auf diese Weise lassen sich stabile Ketten von heteroaggregierten Teilchen herstellen. Weiterhin wird gezeigt, dass das Verhältnis der Größe und Anzahl der Partikel die Struktur der Aggregate bestimmt. Daraus wurden assembly rules für die Strukturen, die aus diesem Prozess erhalten werden, abgeleitet.show moreshow less

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Metadaten
Author: Bhuvnesh Bharti
URN:urn:nbn:de:kobv:83-opus-36178
Advisor:Prof. Gerhard H. Findenegg
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2012/08/16
Publishing Institution:Technische Universität Berlin
Granting Institution:Technische Universität Berlin, Fakultät II - Mathematik und Naturwissenschaften
Date of final exam:2012/07/16
Release Date:2012/08/16
Tag:Dielektrophorese; Partikelaggregation; Protein; Silica Nanopartikel; nichtionische Tenside
Particle aggregation; Protein; Silica nanoparticles; dielectrophoresis; nonionic surfactant
Institutes:Institut für Chemie
Dewey Decimal Classification:540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften
Licence (German):License LogoDeutsches Urheberrecht mit Print on Demand (u.a. für Dissertationen empfohlen)